Les bactéries exprimant AIDA-I interagissent avec l'apolipoprotéine A-I cellulaire
dc.contributor.advisor | Mourez, Michael | |
dc.contributor.author | Létourneau, Jason | |
dc.date.accessioned | 2013-07-22T18:35:59Z | |
dc.date.available | NO_RESTRICTION | en |
dc.date.available | 2013-07-22T18:35:59Z | |
dc.date.issued | 2013-04-05 | |
dc.date.submitted | 2012-08 | |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/1866/9741 | |
dc.subject | Autotransporteur | en |
dc.subject | Autotransporter | en |
dc.subject | AIDA-I | en |
dc.subject | Escherichia coli | en |
dc.subject | Adhésion bactérienne | en |
dc.subject | Bacterial adhesion | en |
dc.subject | Apoliporotéine AI | en |
dc.subject | Apoliporotein AI | en |
dc.subject | Lipoprotéine | en |
dc.subject | Lipoprotein | en |
dc.subject | Transport inverse du cholestérol | en |
dc.subject | Reverse cholesterol transport | en |
dc.subject.other | Biology - Microbiology / Biologie - Microbiologie (UMI : 0410) | en |
dc.title | Les bactéries exprimant AIDA-I interagissent avec l'apolipoprotéine A-I cellulaire | en |
dc.type | Thèse ou mémoire / Thesis or Dissertation | |
etd.degree.discipline | Sciences vétérinaires | en |
etd.degree.grantor | Université de Montréal | fr |
etd.degree.level | Maîtrise / Master's | en |
etd.degree.name | M. Sc. | en |
dcterms.abstract | AIDA-I (adhesin involved in diffuse adherence) est une importante adhésine autotransporteur exprimée par certaines souches de Escherichia. coli impliquée dans la colonisation des porcelets sevrés causant la diarrhée post-sevrage et la maladie de l’œdème. Une précédente étude de notre laboratoire a identifié l’apolipoprotéine AI (ApoAI) du sérum porcin, la protéine structurale des lipoprotéines à haute densité, comme récepteur cellulaire putatif de AIDA-I. L’interaction entre ces deux protéines doit être caractérisée. Ici, nous montrons par ELISA que AIDA-I purifiée est capable d’interagir avec l’ApoAI humaine, mais également avec les apolipoprotéines B et E2. L’ApoAI est rencontrée sous deux formes, soit libre ou associée aux lipides. Nous montrons que la forme libre n’interagit pas avec les bactéries AIDA-I+ mais s’associe spécifiquement à l’ApoAI membranaire de cellules épithéliales HEp-2. Afin d’étudier le rôle de l’ApoAI dans l’adhésion des bactéries, nous avons infecté des cellules HEp-2 en présence d’anticorps dirigés contre l’ApoAI, mais l’adhésion des bactéries AIDA I+ n’a jamais été réduite. De plus, l’induction de l’expression de l’ApoAI par fénofibrate et GW7647 chez les cellules Caco 2 polarisée et Hep G2, n’a pas permis l’augmentation de l’adhésion cellulaire des E. coli exprimant AIDA-I. Notre étude suggère davantage que l’interaction entre AIDA-I et ApoAI n’intervient pas dans les mécanismes d’adhésion cellulaire. | en |
dcterms.abstract | The adhesin involved in diffuse adherence (AIDA-I) is an important autotransporter adhesin expressed by some strains of Escherichia coli and is involved in the intestinal colonisation of weaned piglets, causing the postweaning diarrhea and the edema disease. A previous study from our laboratory identified the apolipoprotein AI (ApoAI) from porcine serum, the structural protein of high density lipoproteins, as a putative receptor of AIDA-I. The interaction between these two proteins must be characterized. Here, we show that purified AIDA-I, using an ELISA assay, is able to bind the human ApoAI and the apolipoprotein B and E2. The ApoAI is found under two forms, either free or bound to lipid. We show that the free form of ApoAI does not interact with AIDA-I+ bacteria but specifically interact with membrane bound ApoAI on Hep-2 epithelial cells. To study the role of ApoAI in the adhesion of bacteria, we infected Hep-2 cells preincubated with antibodies to ApoAI. The adhesion of AIDA-I+ bacteria to the cells couldn’t be reduced. Additionally, the induction of ApoAI synthesis using fenofibrate and GW7647 on polarized Caco-2 or Hep G2 cells did not increase the adhesion of AIDA-I+ bacteria. Our study suggests that the interaction between AIDA-I and ApoAI is not involved in the cellular adhesion of the bacteria. | en |
dcterms.language | fra | en |
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