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dc.contributor.advisorKeillor, Jeffrey
dc.contributor.authorCaron, Karine
dc.date.accessioned2010-07-07T14:26:29Z
dc.date.availableMONTHS_WITHHELD:12en
dc.date.available2010-07-07T14:26:29Z
dc.date.issued2010-05-05
dc.date.submitted2009-11
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/1866/3857
dc.subjectMarquageen
dc.subjectProtéineen
dc.subjectFluorescenceen
dc.subjectFluorogèneen
dc.subjectAddition de Michaelen
dc.subjectMaléimideen
dc.subjectThiolen
dc.subjectCystéineen
dc.subjectHéliceen
dc.subjectLabellingen
dc.subjectProteinen
dc.subjectFluorogenicen
dc.subjectHelixen
dc.subjectMaleimideen
dc.subject.otherChemistry - Biochemistry / Chimie - Biochimie (UMI : 0487)en
dc.titleDéveloppement d'une méthode de marquage protéique par fluorescenceen
dc.typeThèse ou mémoire / Thesis or Dissertation
etd.degree.disciplineChimieen
etd.degree.grantorUniversité de Montréalfr
etd.degree.levelMaîtrise / Master'sen
etd.degree.nameM. Sc.en
dcterms.abstractLe marquage protéique par fluorescence est une méthode de choix permettant d’étudier l’évolution des protéines depuis leur synthèse cellulaire jusqu’à leur dégradation, en plus de rendre possible leur localisation ainsi que la visualisation des interactions entre protéines. De cet intérêt certain ont découlé différentes techniques de marquage, dont celle présentement développée dans le groupe Keillor. Le principe de celle-ci repose sur la réaction entre deux maléimides portés par un fluorogène et une séquence peptidique cible, laquelle contient deux résidus cystéines séparés par une distance appropriée. Suite à cette double addition de thiols du peptide sur les maléimides du fluorogène, la fluorescence latente de ce dernier est régénérée, menant au marquage covalent de la protéine d’intérêt. Afin d’optimiser la spécificité et la sensibilité de cette méthode de marquage, la synthèse de nouveaux fluorogènes et l’étude de l’efficacité de quench de la fluorescence par les maléimides est présentement en cours dans les laboratoires du groupe Keillor.en
dcterms.abstractThe fluorescent labelling of proteins is a powerful approach for following the dynamic process of their cellular synthesis and degradation, in addition to determining their localization and protein-protein interactions. We have developed a ‘small molecule’-based labelling technique that is complementary to existing methods. Our fluorogenic approach relies on the use of dimaleimide fluorogens that react with a target peptide sequence that presents appropriately spaced, solvent-exposed Cys residues. The thiol addition reaction between target sequence and dimaleimide fluorogen restores the latent fluorescence of the latter and results in the covalent fluorescent labelling of the protein of interest. Synthesis of new fluorogens and quench efficiency studies are presently taking place in the Keillor group laboratory in order to optimize the specificity and sensitivity of the labelling method.en
dcterms.languagefraen


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