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Comparaison de l’ubiquitylation de différentes protéines à domaine SH3 impliquées dans l’endocytose suite à leur interaction avec la ligase de l’ubiquitine Itch
(2010-07-08)
Itch est la seule ligase de l'ubiquitine de type C2-WW-HECT capable d'interagir avec les protéines à domaine SH3. Ce domaine est particulièrement représenté parmi les protéines régulatrices de l'endocytose. Les travaux ...
Importance de la phosphorylation de la ligase Itch dans la reconnaissance et l'ubiquitylation des protéines à domaine SH3
(2012-06-01)
Itch est une ligase de l’ubiquitine impliquée dans la reconnaissance et la dégradation des protéines par le protéasome. Itch contient trois sites phosphorylés par JNK et il a été démontré que la phosphorylation de ces ...
Caractérisation des interactions établies par la région riche en prolines de la ligase de l’ubiquitine Itch
(2016-04-20)
Itch est un membre de la famille des ligases de l’ubiquitine de type CWH (C2-WW- HECT) impliqué dans le contrôle de la signalisation inflammatoire, des facteurs de transcription et le tri des récepteurs membranaires. La ...
Influence de l'ubiquitylation initiale des substrats SH3 sur leur régulation par la ligase Itch
(2016-05-25)
Ce projet de recherche explore un nouveau mécanisme de régulation de l’activité du domaine HECT de la ligase Itch. Ce domaine est responsable de la polyubiquitylation des protéines impliquant le plus souvent leur dégradation ...
Effets cellulaires de l’activation de ligases de l’ubiquitine par la protéine lysosomale LITAF
(2016-03-23)
LITAF (lipopolysaccharide-induced tumor necrosis factor-alpha factor), une protéine lysosomale, possède deux motifs PPXY capables d’interagir avec les domaines WW d’un sous-groupe spécifique de trois ligases de l’ubiquitine. ...